Quel devrait être l'indicateur ALT dans le sang

Dans un test sanguin biochimique, la détermination de l'activité enzymatique est souvent utilisée. Que sont les enzymes? Une enzyme est une molécule protéique qui accélère les réactions biochimiques dans le corps humain. Le terme enzyme est synonyme d'enzyme. Actuellement, ces deux termes sont utilisés dans le même sens que les synonymes. Cependant, la science qui étudie les propriétés, la structure et la fonction des enzymes s'appelle l'enzymologie..

Considérez ce qu'est cette structure complexe - une enzyme. L'enzyme se compose de deux parties: la protéine elle-même et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique est appelée l'apoenzyme et le centre actif est appelé la coenzyme. La molécule d'enzyme entière, c'est-à-dire l'apoenzyme plus la coenzyme, est appelée holoenzyme. L'apoenzyme est toujours représentée exclusivement par une protéine de structure tertiaire. La structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est transformée en une structure de configuration spatiale complexe. La coenzyme peut être représentée par des substances organiques (vitamine B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En fait, l'accélération de la réaction biochimique est réalisée précisément par la coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme? Comment fonctionnent les enzymes?

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle le substrat et la substance qui résulte de la réaction s'appelle le produit. Souvent, les noms d'enzymes sont formés en ajoutant la terminaison - aza au nom du substrat. Par exemple, la succinate déshydrogénase - décompose le succinate (acide succinique), la lactate déshydrogénase - décompose le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types selon le type de réaction qu'elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases effectuent une oxydation ou une réduction, les hydrolases effectuent le clivage d'une liaison chimique (la trypsine, la pepsine sont des enzymes digestives), etc..

Chaque enzyme n'accélère qu'une seule réaction spécifique et fonctionne sous certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire qu'elle ne peut fonctionner qu'avec cette substance. La reconnaissance de «son» substrat est assurée par l'apoenzyme. Autrement dit, le processus de l'enzyme peut être représenté comme suit: l'apoenzyme reconnaît le substrat et la coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d'interaction était appelé ligand - récepteur ou interaction selon le principe du verrouillage des touches, c'est-à-dire, tout comme une clé individuelle correspond à une serrure, de sorte qu'un substrat individuel s'adapte à une enzyme..

Sang amylase

L'amylase est produite par le pancréas et est impliquée dans la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. La teneur en amylase la plus élevée se trouve dans le pancréas et les glandes salivaires..

Il existe plusieurs types d'amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, dont la détermination la plus répandue de l'activité de l'α-amylase. C'est la concentration de ce type d'amylase qui est déterminée dans le sang en laboratoire..

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - le type P et le type S. Dans l'urine, 65% de l'α-amylase de type P est présente et dans le sang, jusqu'à 60% est de type S. Dans les études biochimiques, l'α-amylase de type P de l'urine est appelée diastase, afin d'éviter toute confusion.

L'activité α-amylase dans l'urine est 10 fois supérieure à l'activité α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'α-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, la détermination de l'activité de l'α-amylase dans le suc du duodénum est utilisée.

Taux d'amylase sanguine

nom de l'analysenorme en μcatal / lunités de mesure en U / L (U / L)
  • activité amylase sanguine
16 à 30 μcatal / l20 à 100 U / l
  • activité diastase urinaire (amylase)
28 à 100 μcatal / ljusqu'à 1000 U / l

Augmentation de l'amylase sanguine

Une augmentation de l'activité de l'α-amylase dans le sang est appelée hyperamylasémie et une augmentation de l'activité de la diastase urinaire est appelée hyperamylazurie..

Une augmentation de l'amylase sanguine est détectée dans les conditions suivantes:

  • au début de la pancréatite aiguë, le maximum est atteint 4 heures après le début de la crise et diminue à la normale pendant 2-6 jours après le début de la crise (une augmentation de l'activité α-amylase est possible 8 fois)
  • avec exacerbation de la pancréatite chronique (alors que l'activité de l'α-amylase augmente 3 à 5 fois)
  • s'il y a des tumeurs ou des calculs dans le pancréas
  • infection virale aiguë - oreillons
  • intoxication alcoolique
  • grossesse extra-utérine
Lorsque l'amylase urinaire est élevée?
Une augmentation de la concentration d'amylase dans l'urine se développe dans les cas suivants:
  • dans la pancréatite aiguë, il y a une augmentation de l'activité diastase de 10 à 30 fois
  • avec une exacerbation de la pancréatite chronique, l'activité de la diastase augmente 3 à 5 fois
  • dans les maladies inflammatoires du foie, il y a une augmentation modérée de l'activité de la diastase de 1,5 à 2 fois
  • appendicite aiguë
  • cholécystite
  • obstruction intestinale
  • intoxication alcoolique
  • saignement d'un ulcère gastro-intestinal
  • dans le traitement des sulfamides, de la morphine, des diurétiques et des contraceptifs oraux
Avec le développement de la nécrose pancréatique totale, du cancer du pancréas et de la pancréatite chronique, l'activité de l'α-amylase peut ne pas augmenter.

Diminution de l'amylase sanguine et urinaire

Il existe des conditions du corps dans lesquelles l'activité de l'a-amylase peut être réduite. Une faible activité de la diastase urinaire est détectée dans une maladie héréditaire sévère - fibrose kystique.

Dans le sang, une diminution de l'activité de l'α-amylase est possible après une crise de pancréatite aiguë, avec nécrose pancréatique, ainsi qu'en cas de fibrose kystique.

Malgré le fait que l'α-amylase soit présente dans les reins, le foie et le pancréas, la détermination de son activité est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies du pancréas.

Comment se faire tester pour l'amylase?

Lipase

La structure, les types et les fonctions de la lipase
La lipase est l'une des enzymes digestives impliquées dans la dégradation des graisses. Cette enzyme nécessite la présence d'acides biliaires et d'une coenzyme appelée colipase. La lipase est produite par divers organes humains - pancréas, poumons, leucocytes.

La lipase, qui est synthétisée dans le pancréas, a la plus grande valeur diagnostique. Par conséquent, la détermination de l'activité lipase est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies du pancréas..

Taux de lipase sanguine

Taux d'activité lipase
  • activité des lipases sanguines
13 - 60U / ml

Lorsque la lipase sanguine est élevée?

Lorsque les niveaux de lipase sanguine sont faibles?

Comment se préparer à un test de lipase?

Pour déterminer l'activité de la lipase, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. La veille du test, vous ne devez pas prendre d'aliments gras, épicés et épicés. En cas d'urgence, un don de sang veineux est effectué indépendamment de l'heure de la journée et de la préparation précédente. Actuellement, la méthode immunochimique ou enzymatique est le plus souvent utilisée pour déterminer l'activité de la lipase. La méthode enzymatique est plus rapide et nécessite moins de qualifications du personnel.

Lactate déshydrogénase (LDH)

Taux sanguin de lactate déshydrogénase (LDH)

Taux de LDH sanguin
  • adultes
0,8 à 4 μmol / h * l140 à 350 U / l
  • nouveau-nés
2,0 à 8 μmol / h * l400 à 700 U / l

Valeur diagnostique des isoformes LDH

Pour le diagnostic de diverses maladies, la détermination de l'activité des isoformes de LDH est plus informative. Par exemple, avec l'infarctus du myocarde, il y a une augmentation significative de LDH1. Pour la confirmation en laboratoire de l'infarctus du myocarde, le rapport LDH1 / LDH2 est déterminé, et si ce rapport est supérieur à 1, alors la personne a eu un infarctus du myocarde. Cependant, ces tests ne sont pas largement utilisés en raison de leur coût élevé et de leur complexité. Habituellement, l'activité totale de LDH est déterminée, qui est la somme de l'activité totale de toutes les isoformes de LDH.

LDH dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde
Considérons la valeur diagnostique de la détermination de l'activité LDH totale. La détermination de l'activité LDH est utilisée pour le diagnostic tardif de l'infarctus du myocarde, car une augmentation de son activité se développe 12 à 24 heures après une crise et peut rester à un niveau élevé jusqu'à 10 à 12 jours. Il s'agit d'une circonstance très importante lors de l'examen des patients admis à l'hôpital après une crise. Si l'augmentation de l'activité LDH est insignifiante, cela signifie que nous avons affaire à un infarctus de petite taille, si au contraire l'augmentation de l'activité est de longue durée, cela signifie que nous parlons d'un infarctus étendu. Chez les patients souffrant d'angine de poitrine, l'activité LDH est augmentée dans les 2-3 premiers jours après la crise..

LDH dans le diagnostic de l'hépatite
L'activité de la LDH totale peut augmenter dans l'hépatite aiguë (en raison d'une augmentation de l'activité de LDH4 et LDH5). Dans le même temps, l'activité de la LDH sérique augmente au cours des premières semaines de la période ictérique, c'est-à-dire au cours des 10 premiers jours.

Norme LDH chez les personnes en bonne santé:

Une augmentation de l'activité LDH chez les personnes en bonne santé (physiologique) est possible après un effort physique, pendant la grossesse et après avoir bu de l'alcool. La caféine, l'insuline, l'aspirine, l'acébutolol, les céphalosporines, l'héparine, l'interféron, la pénicilline, les sulfamides provoquent également une augmentation de l'activité LDH. Par conséquent, lors de la prise de ces médicaments, il faut prendre en compte la possibilité d'une activité accrue de la LDH, ce qui n'indique pas la présence de processus pathologiques dans le corps..

Causes de l'augmentation de la LDH sanguine

Comment se faire tester pour LDH?

Alanine aminotransférase (ALT, ALT)

Norme sanguine pour l'alanine aminotransférase (ALT / ALT)

Norme ALT / ALT
  • pour hommes
Jusqu'à 40U / L
  • pour femme
jusqu'à 32U / L


Une augmentation de l'activité ALAT chez les personnes en bonne santé (physiologique) peut être causée par la prise de certains médicaments (antibiotiques, barbituriques, médicaments, médicaments antinéoplasiques, contraceptifs oraux, anti-inflammatoires non stéroïdiens, dicoumarines, échinacée, valériane), effort physique sévère, traumatisme. En outre, une activité ALT élevée est observée chez les adolescents pendant la période de croissance intensive..

ALT dans le diagnostic des maladies du foie
Dans le diagnostic des conditions pathologiques du corps, une augmentation de l'activité ALT est un signe spécifique de maladie hépatique aiguë. Une augmentation de l'activité de l'ALT dans le sang est détectée 1 à 4 semaines avant l'apparition des symptômes de la maladie et 7 à 10 jours avant l'apparition du niveau maximal de bilirubine dans le sang. L'augmentation de l'activité ALT dans les maladies hépatiques aiguës est de 5 à 10 fois. Une activité ALT accrue pendant une longue période ou son augmentation aux stades avancés de la maladie indique le début d'une nécrose hépatique massive.

Causes de l'ALAT élevé (ALAT)

Une activité ALT élevée dans le sang est détectée en présence de telles pathologies:

  • hépatite aiguë
  • cirrhose
  • jaunisse obstructive
  • administration de médicaments hépatotoxiques (p. ex., certains antibiotiques, intoxication au sel de plomb)
  • carie d'une grosse tumeur
  • cancer du foie ou métastases hépatiques
  • brûlure
  • infarctus du myocarde étendu
  • lésion traumatique du tissu musculaire
Les patients atteints de mononucléose, d'alcoolisme, de stéatose (hépatose) qui ont subi une chirurgie cardiaque peuvent également présenter une légère augmentation de l'activité des ALAT..

Dans les maladies hépatiques sévères (cirrhose sévère, nécrose hépatique), lorsque le nombre de cellules hépatiques actives diminue, ainsi qu'en cas de carence en vitamine B6, une diminution de l'activité des ALT est observée dans le sang.

Comment se faire tester pour ALT (ALT)?

Aspartate aminotransférase (AST, AsAT)

Norme de l'aspartate aminotransférase (AST / AsAT)

Des valeurs plus élevées de l'activité AST chez les personnes en bonne santé (physiologiques) sont possibles avec un effort musculaire excessif, la prise de certains médicaments, par exemple l'échinacée, la valériane, l'alcool, des doses élevées de vitamine A, de paracétamol, de barbituriques, d'antibiotiques, etc..

Norma AST / ASAT
  • pour hommes
15-31U / L
  • pour femme
20-40U / L

L'activité de l'AST dans le sérum sanguin augmente de 4 à 5 fois pendant l'infarctus du myocarde et le reste pendant 5 jours. Si l'activité de l'AST est maintenue à un niveau élevé et ne diminue pas dans les 5 jours suivant la crise, cela indique un pronostic défavorable pour un patient souffrant d'infarctus du myocarde. S'il y a toujours une augmentation de l'activité de l'enzyme dans le sang, cela indique une expansion de la zone de crise cardiaque.

En cas de nécrose ou de lésions des cellules hépatiques, l'activité AST augmente également. De plus, plus l'activité enzymatique est élevée, plus le degré de dommage est important.

Pourquoi l'aspartate aminotransférase (AST, AsAT) est-elle augmentée??

Une augmentation de l'activité des AST sanguins est présente dans les cas suivants:

  • hépatite
  • nécrose hépatique
  • cirrhose
  • alcoolisme
  • cancer du foie et métastases hépatiques
  • infarctus du myocarde
  • maladies héréditaires et auto-immunes du système musculaire (dystrophie musculaire de Duchenne)
  • mononucléose
  • hépatose
  • cholestase
Il existe un certain nombre d'autres conditions pathologiques dans lesquelles une augmentation de l'activité AST se produit également. Ces conditions comprennent - brûlures, traumatismes, coup de chaleur, empoisonnement aux champignons vénéneux.

Une faible activité AST est observée avec une carence en vitamine B6 et la présence de lésions hépatiques importantes (nécrose, cirrhose).

Cependant, la clinique utilise la détermination de l'activité AST principalement pour diagnostiquer les dommages au cœur et au foie. Dans d'autres conditions pathologiques, l'activité de l'enzyme change également, mais son changement n'est pas spécifique, par conséquent, ne représente pas une valeur diagnostique élevée.

Coefficient De Ritis. Comment distinguer une crise cardiaque d'une lésion hépatique

Pour le diagnostic différentiel des lésions hépatiques ou cardiaques, le coefficient de Ritis est utilisé. Le coefficient de Ritis est le rapport de l'activité AST / ALT, qui est normalement de 1,3. Une augmentation du coefficient de Ritis au-dessus de 1,3 est caractéristique de l'infarctus du myocarde, et sa diminution en dessous de 1,3 est détectée dans les maladies du foie.

Phosphatase alcaline (ALP)

Taux de phosphatase alcaline sanguine

  • adultes
30-90U / L
  • adolescents
jusqu'à 400U / L
  • Enceinte
jusqu'à 250U / L
L'activité de la phosphatase alcaline dans le sang des personnes en bonne santé (augmentation physiologique) augmente avec une surdose de vitamine C, une carence en calcium et en phosphore dans l'alimentation, la prise de contraceptifs oraux, des préparations hormonales d'œstrogènes et de progestérone, des antibiotiques, des sulfamides, de la magnésie, de l'oméprazole, de la ranitidine, etc..

La phosphatase alcaline dans le diagnostic des maladies du foie et des voies biliaires
La détermination de l'activité de la phosphatase alcaline en cas de suspicion de maladie hépatique a une spécificité et une valeur diagnostique élevées. Avec la jaunisse obstructive, une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline sanguine se produit 10 fois par rapport à la norme. La définition de cet indicateur est utilisée pour la confirmation en laboratoire de cette forme particulière de jaunisse. Dans une moindre mesure, une augmentation de l'activité ALP se produit dans l'hépatite, la cholangite, la colite ulcéreuse, les infections bactériennes intestinales et la thyrotoxicose.

L'importance de la phosphatase alcaline dans les maladies osseuses et en traumatologie
L'ALP est une enzyme marqueur de l'ostéosynthèse, c'est-à-dire que l'activité augmente dans les maladies osseuses ou les métastases des tumeurs osseuses, ainsi que dans la guérison des fractures.

Raisons de l'augmentation de la phosphatase alcaline

Causes des faibles niveaux de phosphatases alcalines

Comment se faire tester pour la phosphatase alcaline?

Pour déterminer l'activité ALP, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. Aucun régime spécial n'est requis. Il est nécessaire de faire attention au fait que certains médicaments peuvent réduire ou augmenter l'activité de la phosphatase alcaline, vous devez donc consulter un médecin pour savoir s'il vaut la peine d'arrêter de prendre ces médicaments pendant une courte période. Dans les laboratoires modernes, l'activité enzymatique est évaluée par la vitesse de la réaction enzymatique. Cette méthode a une spécificité, une simplicité, une fiabilité élevées et ne nécessite pas beaucoup de temps pour l'analyse..

Nous avons donc examiné les principales enzymes, dont l'activité est déterminée par un test sanguin biochimique. Il convient de rappeler que le diagnostic ne peut pas être basé uniquement sur des données de laboratoire, il est nécessaire de prendre en compte les antécédents, la clinique et les données d'autres examens. Par conséquent, il est conseillé d'utiliser les données fournies pour la consultation, mais si vous trouvez des écarts par rapport à la norme, vous devriez consulter un médecin.