ALT et AST dans un test sanguin

10 minutes Auteur: Lyubov Dobretsova 1167

De nombreuses enzymes sont synthétisées dans le corps humain, grâce auxquelles les processus métaboliques nécessaires à la vie sont exécutés. Avec divers écarts dans les performances des organes, la production de substances biologiquement actives est perturbée, ce qui est utilisé dans le diagnostic de laboratoire lors de la recherche de pathologies.

Le déchiffrement d'un test sanguin pour l'ALT, l'AST est très important pour poser un diagnostic dans les maladies du foie, du cœur et de la plupart des autres organes. La quantité de ces enzymes du groupe transférase change souvent avant l'apparition de tous les autres signes d'une maladie en développement, ce qui permet de commencer le traitement aux stades primaires et d'éviter toutes sortes de complications.

Le rôle des enzymes ALT et AST

L'alanine aminotransférase (ALT, AlAt) et l'aspartate aminotransférase (AST, AsAt) sont des enzymes endogènes du sous-groupe des transaminases, et en raison des particularités de leur production, elles sont largement utilisées pour diagnostiquer les lésions hépatiques. Ils sont considérés comme les principaux marqueurs de ces pathologies. En outre, en modifiant la teneur en ces substances dans le sang, des maladies du muscle cardiaque et de certains autres organes sont détectées..

AsAt et AlAt sont synthétisés par voie intracellulaire, et chez une personne en bonne santé, seule une petite partie d'entre eux pénètre dans la circulation sanguine. Par conséquent, normalement, ces enzymes dans le sérum sont petites. Ils sont présents dans toutes les cellules du corps, mais l'AST se trouve principalement dans le muscle cardiaque et le foie et, dans une moindre mesure, dans les muscles et les reins. La principale quantité d'ALT se trouve dans le foie et les reins, tandis qu'une plus petite partie dans le cœur et les muscles.

Lorsque le parenchyme hépatique est endommagé (cirrhose, hépatite), en raison de la destruction des cellules (cytolyse), les substances décrites sont libérées dans le sang, ce qui indique la présence d'une pathologie. Selon le même principe, la définition des pathologies rénales ou cardiaques se produit, par exemple, l'ALT augmente clairement avec l'infarctus du myocarde.

Alors que les deux enzymes sont considérées comme importantes dans le diagnostic de la maladie du foie, l'ALT est plus spécifique que l'AST. Dans certaines situations, leur rapport entre eux (AST / ALT) est calculé, et sur cet indicateur, des conclusions sont tirées concernant une maladie particulière. Ce paramètre est appelé coefficient de Ritis, et chez une personne en bonne santé, il est de 1,3 ± 0,42. Avec les pathologies hépatiques, il diminue, tandis qu'avec les maladies cardiaques, il augmente.

Lorsqu'un examen est nécessaire?

Ces enzymes sont déterminées lors d'un test sanguin biochimique, entre autres paramètres pouvant indiquer la présence de processus pathologiques dans les organes concernés. Il est également important d'évaluer des composants sanguins tels que la bilirubine et la GGT - gamma-glutamyl transpeptidase, une enzyme dont l'activité augmente dans les maladies du foie et l'alcoolisme..

Pour la recherche, le biomatériau veineux et le capillaire peuvent être prélevés. La technique de recherche est un test cinétique unifié. Pour obtenir l'image la plus fiable de la composition sanguine, le patient doit suivre plusieurs règles, notamment:

  • diminution de l'activité physique la veille du prélèvement sanguin;
  • refus de manger pendant 12 heures avant la procédure;
  • s'abstenir de fumer pendant au moins 30 minutes avant la livraison du biomatériau.

Une analyse pour étudier le taux de transaminase dans le sang est prescrite en présence de certains symptômes qui caractérisent un trouble fonctionnel du foie, à savoir:

  • jaunissement de la peau et des muqueuses;
  • diminution ou manque d'appétit;
  • douleur dans l'épigastre;
  • ballonnements déraisonnables;
  • décoloration des matières fécales;
  • nausées, vomissements, démangeaisons;
  • assombrissement de l'urine;
  • faiblesse générale.

Outre les signes prononcés de la maladie, l'analyse biochimique est effectuée dans un nombre assez important de situations, telles que:

  • prédisposition héréditaire à une maladie du foie;
  • prendre des médicaments qui peuvent nuire au foie;
  • l'abus d'alcool;
  • diagnostic ambigu d'hépatite;
  • état après hépatite;
  • obésité, diabète sucré;
  • évaluation de l'efficacité du traitement contre l'hépatite, la cirrhose, etc..

Pour établir un diagnostic précis, il est nécessaire non seulement de déterminer les enzymes du groupe des transaminases, mais également de les comparer avec d'autres indicateurs de l'analyse, qui subissent également des modifications à un degré ou à un autre. Les valeurs d'AST dans le sang, en plus des indicateurs supplémentaires ci-dessus, sont souvent évaluées en parallèle avec les résultats des tests pour la phosphatase alcaline et la protéine totale.

Une telle comparaison permet de déterminer la forme spécifique de la pathologie hépatique. Il est également important de connaître la teneur en aspartate aminotransférase lors de la prise de médicaments potentiellement toxiques pour le foie, c'est pourquoi, si le niveau de l'enzyme est augmenté pendant le traitement, le patient peut être transféré vers un autre médicament..

Indicateurs normaux

Comme mentionné ci-dessus, le taux d'ALAT et d'AST dans le sang des personnes en bonne santé est assez faible. Dans le même temps, les valeurs des deux enzymes de ce groupe changent tout au long de la vie, ce qui n'est pas non plus considéré comme une pathologie..

Alanine aminotransférase

Les valeurs ALT les plus élevées sont observées chez les nouveau-nés. Cela est dû à la jaunisse physiologique post-partum. Cette condition est due au fait que pendant l'accouchement, une grande quantité d'hémoglobine est injectée dans la circulation sanguine de l'enfant..

Au cours du premier mois de la vie d'un nouveau-né, l'hémoglobine de son corps se décompose rapidement, formant une grande quantité de bilirubine. Et comme vous le savez, c'est sa concentration qui provoque des manifestations ictériques. Dans les 5 premiers jours après la naissance d'un bébé, la teneur en ALT peut atteindre 49 U / L, puis et jusqu'à 6 mois - 56-60 U / L. Après six mois, la concentration de l'enzyme diminue et ne dépasse pas 54 U / L dans les 6 prochains mois.

De 1 an à 3 ans, il ne doit pas dépasser 33 U / l. À l'âge de 3 à 6 ans, les nombres jusqu'à 29 U / l sont considérés comme des valeurs normales. Ensuite, il y a une augmentation de l'indicateur - jusqu'à 38-39, et il reste inchangé jusqu'à 12 ans. De plus, le taux de transaminases ALT à la puberté (12-17 ans) dépendra du sexe de l'adolescent (pour les garçons jusqu'à 27 ans et les filles jusqu'à 24 U / l).

Les indicateurs normaux pour les hommes ne doivent pas dépasser 41 U / l et pour les femmes - 31. Il convient de noter que pendant la grossesse, les femmes enceintes ont parfois une augmentation de ce coefficient, qui est également égal à la norme. Cependant, dans les derniers stades de la gestation, une augmentation de l'ALAT peut indiquer une gestose (une complication de la grossesse, accompagnée d'une faiblesse générale et d'une augmentation de la pression artérielle). Et plus le coefficient est élevé, plus l'évolution de la gestose est sévère, respectivement..

Aspartate aminotransférase

Tout comme l'ALT, le taux d'activité AST est déterminé par plusieurs facteurs, dont les plus importants sont l'âge et le sexe d'une personne. Les coefficients les plus élevés sont observés chez les enfants, ce qui est associé à la croissance active des muscles squelettiques, ainsi que dans le sexe fort, qui, contrairement aux femmes, ont une masse musculaire importante.

La norme d'AST dans le sang chez les femmes ne doit pas dépasser 31 U / L, tandis que chez les hommes - 37 U / L. Les valeurs les plus élevées sont observées chez les nouveau-nés dans les 5 premiers jours de la vie, et ils peuvent atteindre 97 U / L. Ensuite, l'indicateur diminue légèrement et à la fin de la première année de vie du bébé, il ne devrait pas y avoir plus de 82 U / l.

Plus tard, à l'âge de 6 ans, la concentration de l'enzyme baisse brusquement et jusqu'à 36 U / L sont considérés comme la norme dans cette période. À l'adolescence (12 à 17 ans), le niveau d'AST diminue un peu, et chez les filles, il devient la norme à 25 et chez les garçons à 29 U / l.

Pendant la grossesse, l'indicateur a tendance à s'écarter de la norme et peut être faible ou élevé. De tels changements s'expliquent par une restructuration globale du fond hormonal d'une femme pour créer les conditions nécessaires pour porter un fœtus et se référer aux variantes normales.

Pourquoi les niveaux d'enzymes changent-ils??

Il y a plusieurs raisons à la diminution et à l'augmentation des ALAT et des AST dans le sang, mais certains critères aident le médecin à déterminer quel organe est affecté et à découvrir les principales caractéristiques de la pathologie en développement..

Augmentation de la concentration d'ALT

Une augmentation du niveau d'une enzyme est considérée comme dépassant les valeurs normales de dizaines ou de centaines de fois. Les raisons de l'augmentation de l'ALT 20 fois ou plus sont la forme aiguë de l'hépatite A, B et C.Dans l'hépatite alcoolique, la concentration de l'enzyme augmente environ 6 fois et avec le développement de la dégénérescence graisseuse du foie, l'indicateur dépasse la norme de 2 à 3 fois.

Mais avec les néoplasmes, la croissance du coefficient est souvent insignifiante, mais même elle ne peut pas être laissée sans l'attention requise. De plus, l'indicateur peut augmenter avec les pathologies ou conditions suivantes:

  • dysfonctionnement du système hématopoïétique;
  • utilisation incontrôlée de compléments alimentaires;
  • brûlures de grandes surfaces du corps;
  • activité physique excessive;
  • forme aiguë de pancréatite;
  • infections virales;
  • une mauvaise nutrition;
  • état de choc;
  • myodystrophie;
  • mononucléose.

Les indicateurs d'ALT peuvent être influencés par la prise de contraceptifs oraux, de cholérétiques, de médicaments psychotropes et anticancéreux, de stéroïdes, d'immunosuppresseurs, etc. Par conséquent, avant de passer des tests, vous devez avertir votre médecin de l'utilisation de l'un de ces médicaments.

Diminution du contenu ALT

Une baisse de la concentration enzymatique indique le développement de pathologies sévères telles que la cirrhose et la nécrose, ou peut être le résultat d'une rupture hépatique. Une carence en vitamine B est considérée comme une autre raison qui peut réduire les niveaux d'ALT.6, ainsi que la prise de médicaments comprenant l'interféron, l'aspirine, la phénothiazine.

Augmentation des niveaux d'AST

Lorsque les tissus sont renouvelés avec la mort parallèle de cellules mortes ou lorsqu'ils sont détruits de manière non naturelle, l'AST quitte les structures mortes et pénètre dans la circulation sanguine. Cela provoque une augmentation notable de l'enzyme et sa concentration peut augmenter 20 fois par rapport aux valeurs normales. Une augmentation de l'AST est observée avec des dysfonctionnements des organes suivants.

  • Infarctus du myocarde (le niveau augmente jusqu'à 10 à 20 fois) et l'analyse biochimique permet de déterminer l'apparition de la maladie avant que ses symptômes n'apparaissent sur l'ECG.
  • Insuffisance coronarienne aiguë (le patient a une augmentation des valeurs tout au long de la journée, puis elles diminuent et après quelques jours, elles reviennent à la normale).
  • État après chirurgie cardiaque, cathétérisme cardiaque (angiocardiographie).
  • Thrombose de l'artère pulmonaire, crises d'angor sévères, cardiopathie rhumatismale aiguë, tachyarythmie.

Foie et vésicule biliaire:

  • hépatite de diverses natures (alcoolique, virale, toxique);
  • cirrhose, infections amibiennes;
  • carcinome hépatocellulaire (tumeur maligne du foie);
  • cholestase (blocage des voies biliaires);
  • cholangite (inflammation des voies biliaires).
  • pancréatite aiguë;
  • phlegmon du tissu rétropéritonéal.
  • blessures musculaires d'origines diverses;
  • dystrophie des structures musculaires.

De plus, chez les personnes souffrant d'angine de poitrine, ainsi que de stade avancé de la cirrhose, en règle générale, le niveau d'AST ne dépasse pas la plage normale. Une croissance enzymatique peut parfois être observée chez une personne en bonne santé..

Cela peut se produire après avoir pris de l'alcool, fait de l'exercice musculaire ou pris certains médicaments. Chez les enfants, l'activité de l'enzyme décrite augmente parfois avec le développement de processus inflammatoires. De plus, une augmentation des AST est souvent observée pendant la grossesse..

Déclin de l'indicateur AST

Le développement de processus nécrotiques sévères dans le foie, un manque de vitamine B6 ou une dialyse répétée peuvent réduire ce coefficient. Si la rupture du parenchyme hépatique s'accompagne d'une diminution des deux enzymes décrites et que la bilirubine augmente en même temps ou ne quitte pas les limites normales, cela signifie une forte probabilité d'un pronostic défavorable..

Comment normaliser les indicateurs

Le moyen le plus sûr de réduire la concentration d'AlAt et d'AsAt dans le corps est d'identifier et de guérir la maladie qui a conduit à des changements pathologiques. En tant que traitement des maladies du foie, des médicaments sont prescrits pour stabiliser les processus digestifs, les agents cholérétiques et les hépatoprotecteurs. Tous ont un certain nombre de contre-indications et sont donc pris exclusivement sur recommandation d'un médecin..

Si la croissance des enzymes est causée par l'utilisation de médicaments, ils sont interrompus ou remplacés par des analogues plus appropriés. Pour réduire l'ALT, il est recommandé d'ajuster le régime alimentaire et d'y ajouter des aliments riches en vitamine D - poisson, œufs, lait de soja, légumes verts et produits laitiers. De plus, il est recommandé d'inclure des viandes maigres, des noix, des carottes, des courgettes et des grains entiers au menu. Vous ne pouvez pas manger beaucoup d'aliments salés et gras, ainsi que d'exclure la consommation d'alcool.

Dans les cas graves, les patients sont hospitalisés dans un hôpital et effectuent une thérapie complexe, avec un degré léger de la maladie, le traitement peut également être effectué en ambulatoire, l'essentiel est de suivre toutes les recommandations médicales. Il est très important d'adhérer à un mode de vie sain, d'éviter la fatigue excessive et le manque de sommeil, et également de minimiser toutes les mauvaises habitudes..

Test sanguin pour ALT et ASAT: norme et décodage

Lors de la réalisation d'un test sanguin biochimique, les indicateurs ALT et ASAT sont des marqueurs importants de la santé humaine. L'hépatite, la cirrhose, l'étendue de l'infarctus du myocarde et d'autres maladies font l'objet de recherches. Les niveaux d'enzymes augmentés ou diminués correspondent à une liste de maladies spécifiques.

Qu'est-ce que ALAT et ASAT

L'aspartate aminotransférase (AsAt) est une enzyme du groupe des transférases qui se forme dans les cellules tissulaires et active les processus biochimiques dans le corps. L'enzyme contient de la vitamine B6, qui fait partie du métabolisme des acides aminés. Le métabolisme AsAt assure la production de substances responsables de la synthèse du glucose, ce qui garantit le maintien de la vie humaine pendant les périodes d'efforts physiques intenses et de faim.

L'alanine aminotransférase (ALT) est une enzyme du groupe des transférases, qui est produite principalement dans le foie, ainsi qu'en petit volume dans le myocarde, le pancréas et les muscles squelettiques. Le niveau minimum de l'enzyme est observé dans le plasma sanguin d'une personne en bonne santé.

La norme d'AST chez les enfants de moins d'un an est jusqu'à 60 U / l, jusqu'à 9 ans - 55 ans, chez les hommes adultes - jusqu'à 41 ans, chez les femmes - moins de 31. La norme pour l'ALT:

Enfant jusqu'à un an

Indications d'analyse

Avec la destruction des cellules des organes dans lesquels les enzymes ALT et AST sont synthétisées, ces dernières pénètrent dans le sang. Des tests spéciaux peuvent détecter la déviation des niveaux d'enzymes par rapport à la norme. Les indications pour l'analyse sont la nécessité d'un diagnostic et la suspicion de pathologie des organes suivants:

Un test sanguin pour l'ALT et l'ASAT est obligatoire pour les donneurs. La référence est donnée aux patients atteints d'hépatite afin d'identifier le degré d'atteinte hépatique ou de déterminer les caractéristiques de l'effet des médicaments sur l'état de l'organe.

Comment se faire tester correctement

Pour l'étude, faites un don de sang d'une veine. Pour que les résultats, que le professionnel est engagé dans le décodage, soient fiables, il est nécessaire de bien préparer l'analyse:

  • exclusion de l'alcool, des aliments gras, frits et épicés par jour;
  • arrêter de fumer, chiquer du tabac en 1 heure;
  • repos, refus d'activité physique;
  • refus de manger 8 heures avant l'étude (l'analyse est effectuée à jeun, mais vous pouvez boire de l'eau).

Un test sanguin biochimique ALT et ASAT ne peut pas être pris immédiatement après la fluorographie, la radiographie, l'examen échographique, les procédures de physiothérapie, l'examen rectal. Lors de la prise de médicaments, le patient doit avertir le médecin.

Les résultats peuvent être faussés par la prise d'acide nicotinique, d'immunosuppresseurs, de cholérétiques, de contraception, ainsi que d'obésité, de grossesse, d'inactivité physique.

Indicateur AST augmenté

Les taux sanguins d'aspartaminotransférase sont élevés dans certaines maladies. Ceux-ci inclus:

  • hépatite toxique, virale, alcoolique;
  • cancer du foie primaire et métastatique;
  • pancréatite aiguë;
  • cholestase;
  • attaque sévère d'angine de poitrine;
  • thrombose de l'artère pulmonaire;
  • infarctus du myocarde;
  • conduite d'angiocardiographie, chirurgie cardiaque;
  • stade aigu de la cardiopathie rhumatismale;
  • myopathie;
  • blessure du muscle squelettique;
  • hémolyse;
  • vascularite;
  • coup de chaleur, brûlures;
  • charge musculaire excessive (légère augmentation).

Une augmentation des transaminases chez les femmes au cours du premier trimestre de la grossesse est la norme, au troisième, elle indique le développement d'une gestose sévère. Une augmentation du niveau des deux enzymes, couplée à une forte augmentation de l'acide urique, de la créatinine et de la phosphatase alcaline, est observée dans l'éclampsie, accompagnée de dommages à l'appareil de filtration rénale.

Haut niveau d'ALAT

Une augmentation du taux d'alanine aminotransférase dans le sang indique la présence de certaines pathologies. Ceux-ci inclus:

  • hépatite virale;
  • dommages toxiques, cancer du foie primaire ou métastatique;
  • hépatose graisseuse;
  • jaunisse obstructive;
  • pancréatite sévère;
  • hypoxie, choc dans l'asthme;
  • myocardite;
  • infarctus du myocarde étendu;
  • myodystrophie;
  • myosite;
  • insuffisance cardiaque droite;
  • alcoolisme chronique;
  • brulûres sévères;
  • tumeurs;
  • les maladies hémolytiques;
  • prendre des médicaments hépatotoxiques (immunosuppresseurs, antibiotiques, stéroïdes anabolisants, psychotropes, agents antinéoplasiques, contraceptifs, sulfamides, salicylates).

Les causes spécifiques d'une augmentation du niveau d'ALAT et d'AST sont les infasies parasitaires - elles sont associées à une éosinophilie, le plus souvent il y a une lésion avec échinocoque, amibe, lamblia. L'échinocoque endommage les tissus du cœur, du foie, des voies biliaires, des reins, du cerveau et de la moelle épinière, des poumons.

Les invasions amibiennes se manifestent par une dysenterie amibienne, mais il existe des manifestations sous forme de dégénérescence graisseuse du foie, d'abcès, de métastases au cerveau ou au péricarde. La maladie commence par des douleurs abdominales, une diarrhée avec du sang et du mucus, une augmentation des phosphatases alcalines. Avec la giardiase, il y a obstruction des voies biliaires par des parasites.

Dans quels cas les indicateurs sont-ils sous la normale

Une diminution du taux d'AlAt dans le sang indique des lésions hépatiques graves, qui se caractérisent par une diminution du nombre de cellules qui produisent l'enzyme. Ce sont la cirrhose, la nécrose, le manque de vitamine B6. Le manque d'AST indique des pathologies hépatiques sévères (rupture), une carence en vitamine B6.

Vidéo

Une erreur a été détectée dans le texte?
Sélectionnez-le, appuyez sur Ctrl + Entrée et nous allons tout réparer!

ALT dans le sang

Ce que montre l'ALT dans le sang?

L'alanine aminotransférase ou ALT en abrégé est une enzyme endogène spéciale. Il est inclus dans le groupe des transférases et le sous-groupe des aminotransférases. La synthèse de cette enzyme a lieu au niveau intracellulaire. Une quantité limitée de celui-ci pénètre dans la circulation sanguine. Par conséquent, lorsqu'une analyse biochimique montre une teneur accrue en ALT, cela indique la présence d'un certain nombre d'anomalies dans le corps et le développement de maladies graves. Souvent, ils sont associés à la destruction d'organes, ce qui entraîne une libération brutale de l'enzyme dans le sang. En conséquence, l'activité de l'alanine aminotransférase est également améliorée. Il est difficile d'établir l'étendue de la nécrose ou le degré de lésion de la maladie tissulaire sur cette base, car la spécificité d'organe n'est pas caractéristique de l'enzyme..

L'alanine aminotransférase se trouve dans de nombreux organes humains: les reins, le muscle cardiaque, le foie et même les muscles squelettiques. La fonction principale de l'enzyme est l'échange d'acides aminés. Il agit comme un catalyseur pour le transfert réversible de l'alanine de l'acide aminé à l'alpha-cétoglutarate. A la suite du transfert du groupe amino, on obtient des acides glutamique et pyruvique. L'alanine est nécessaire dans les tissus du corps humain, car c'est un acide aminé qui peut être rapidement converti en glucose. Ainsi, il est possible d'obtenir de l'énergie pour le fonctionnement du cerveau et du système nerveux central. En outre, parmi les fonctions importantes de l'alanine figurent le renforcement du système immunitaire de l'organisme, la production de lymphocytes, la régulation du métabolisme des acides et des sucres..

L'activité la plus élevée de l'alanine aminotransférase a été trouvée dans le sérum sanguin des hommes. Chez les femmes, les processus avec la participation de l'enzyme sont plus lents. La concentration la plus élevée est notée dans les reins et le foie, suivis des muscles squelettiques, de la rate, du pancréas, des érythrocytes, des poumons et du cœur..

À quoi sert l'analyse?

La plus grande quantité de transférase se trouve dans le foie. Cette observation est utilisée pour détecter les maladies d'un organe donné qui ne présentent pas de symptômes externes. L'ALT, contrairement à de nombreux autres composants considérés dans l'analyse biochimique du sang, a été étudié de manière plus approfondie. Par conséquent, avec son aide, même des problèmes mineurs dans le corps peuvent être identifiés. Dans certains cas, la quantité d'ALT est comparée à la quantité d'autres éléments dans le sang. Cela nous permet de tirer des conclusions sur la présence de pathologies..

Par exemple, une enzyme telle que l'aspartate aminotransférase ou l'AST est souvent utilisée. Il est également synthétisé par voie intracellulaire et une quantité limitée entre dans la circulation sanguine. Un écart par rapport à la norme établie en médecine pour le contenu de l'aspartate aminotransférase, comme dans le cas de l'alanine aminotransférase, est une manifestation d'anomalies dans le travail de certains organes. L'image la plus complète de la nature de la pathologie vous permet d'obtenir la corrélation de la quantité contenue des deux enzymes. S'il y a un excès de la quantité d'alanine aminotransférase par rapport à l'aspartate aminotransférase, cela indique la destruction des cellules hépatiques. Les niveaux d'AST augmentent fortement dans les derniers stades d'une maladie de cet organe, comme la cirrhose. Lorsque le niveau d'aspartate aminotransférase dépasse le niveau d'alanine aminotransférase, il y a des problèmes avec le muscle cardiaque.

Des méthodes de diagnostic supplémentaires peuvent confirmer la présence de la maladie et le degré de dommage aux organes. Cependant, l'ALT est un indicateur précis, dans certains cas, il peut même être utilisé pour établir le stade de la maladie et suggérer des options possibles pour son développement..

Lorsqu'un test ALT est programmé?

La quantité d'alanine aminotransférase est déterminée dans le cadre d'un test sanguin biochimique général. Souvent, un seul type d'examen est attribué lorsqu'il n'est pas nécessaire d'utiliser des méthodes supplémentaires. Ils sont testés pour ALT. Cela est dû à la spécialisation tissulaire sélective de l'enzyme.

La quantité d'alanine aminotransférase dans les problèmes hépatiques aide à les identifier avant même l'apparition du symptôme le plus caractéristique - la jaunisse. Par conséquent, le médecin prescrit un test ALT le plus souvent afin de vérifier les dommages à cet organe important à la suite de la prise de médicaments ou de toute autre substance toxique pour le corps. En outre, l'étude est menée avec des soupçons d'hépatite. Un test ALT est nécessaire en présence de symptômes tels qu'une fatigue accrue et une faiblesse du patient. Il perd l'appétit, ressent souvent des nausées, se transformant en vomissements. Les taches jaunes sur la peau, la douleur et l'inconfort dans l'abdomen, le jaunissement du blanc des yeux, les matières fécales de couleur claire et l'urine foncée peuvent tous être des signes de maladie du foie. Dans de tels cas, cette analyse est nécessaire..

L'ALT peut être comparé à l'AST pour plus d'informations sur les causes des lésions hépatiques. Ceci est fait si la quantité d'enzymes dépasse considérablement la norme. Le rapport AST / ALT est connu en médecine sous le nom de coefficient de Ritis. Sa valeur normale varie de 0,91 à 1,75. Si cet indicateur devient supérieur à 2, une lésion du muscle cardiaque est diagnostiquée, procédant à la destruction des cardiomycytes. Un infarctus du myocarde est également possible. Le coefficient de Ritis, ne dépassant pas 1, indique une maladie du foie. De plus, plus la valeur de l'indicateur est faible, plus le risque d'une issue défavorable est grand..

Le test ALT peut être utilisé non seulement comme méthode de diagnostic, mais également pendant le traitement. Cela vous permet de déterminer la dynamique de l'évolution de la maladie et d'identifier les améliorations ou la détérioration de l'état du patient. Le test ALT est nécessaire s'il existe des facteurs qui contribuent à une maladie du foie. Il s'agit notamment de l'abus de boissons alcoolisées ou de drogues qui détruisent les cellules d'organes. Si la quantité normale d'alanine aminotransférase dans le sang est dépassée, d'autres médicaments sont prescrits. Il est impératif de vérifier la quantité d'ALAT si le patient a été en contact avec des patients atteints d'hépatite ou l'a récemment eu lui-même, est diabétique et en surpoids. Certaines personnes ont une prédisposition aux maladies du foie. On montre également qu'ils sont testés pour l'ALT..

Il utilise du sang veineux ou capillaire. Afin d'obtenir des résultats fiables, certaines exigences doivent être remplies. Tout d'abord, ne mangez pas 12 heures avant l'accouchement et ne buvez pas d'alcool pendant une semaine. Même une petite quantité de nourriture peut affecter considérablement le résultat. Deuxièmement, pendant une demi-heure avant l'analyse, arrêtez de fumer, ne vous inquiétez pas, évitez le stress mental et physique. Les résultats sont généralement prêts un jour après l'accouchement..

Taux d'ALAT dans le sang chez les hommes et les femmes

Alanine aminotransférase (ALT ou ALT) - enzymes marqueurs du foie.

Aspartate aminotransférase (AST ou AsAT) - enzymes marqueurs du myocarde.

La quantité de l'enzyme alanine aminotransférase dans le sang est mesurée en unités par litre.

ALT (ALAT) chez les enfants

ALT chez les enfants varie avec l'âge:

Chez les nouveau-nés jusqu'à l'âge de 5 jours: l'ALAT ne doit pas dépasser 49 U / L. (AST jusqu'à 149 U / l.)

Pour les enfants de moins de six mois, ce chiffre est plus élevé - 56 U / l.

À l'âge de six mois à un an, la quantité d'ALAT dans le sang peut atteindre 54 U / L

De un an à trois - 33 U / L, mais progressivement la quantité normale de l'enzyme dans le sang diminue

Chez les enfants de 3 à 6 ans, sa limite supérieure est de 29 U / l.

À 12 ans, la teneur en alanine aminotransférase doit être inférieure à 39 U / L

Chez les enfants, de légers écarts par rapport à la norme sont autorisés. Cela est dû à une croissance inégale. Au fil du temps, la quantité d'enzyme dans le sang devrait se stabiliser et se rapprocher de la normale.

ALT (ALAT) chez les adultes

Norme pour les hommes

Norme pour les femmes

jusqu'à 45 U / l. (0,5 à 2 μmol)

jusqu'à 34 U / l. (0,5 à 1,5 μmol)

28 à 190 mmol / L (0,12 à 0,88)

28 à 125 mmol / L (0,18 à 0,78)

Taux d'amélioration des enzymes

Taux d'amélioration des enzymes

Dans quelles maladies l'AST et l'ALT augmentent-ils??

Facile - 1,5 à 5 fois;

Moyenne - 6 à 10 fois;

Élevé - 10 fois ou plus.

Infarctus du myocarde (plus d'AST);

Hépatite virale aiguë (plus d'ALAT);

Lésions hépatiques toxiques;

Tumeurs malignes et métastases dans le foie;

Destruction du muscle squelettique (syndrome d'accident)

Mais les résultats de l'analyse de l'ALT s'avèrent souvent loin des normes établies. Cela peut être dû non seulement à la présence de processus inflammatoires dans le corps, mais également à d'autres facteurs. Une augmentation des taux d'alanine aminotransférase peut être déclenchée par la prise d'aspirine, de warfarine, de paracétamol et de contraceptifs oraux chez la femme. Par conséquent, le médecin doit être informé de l'utilisation de ces médicaments avant de passer un test ALT. Les médicaments à base de valériane et d'échinacée ont un effet similaire. Des résultats de test inexacts peuvent être causés par une activité motrice accrue ou des injections intramusculaires.

L'ALT est élevée dans le sang

La quantité d'alanine aminotransférase dans le sang est considérée comme élevée si elle dépasse la norme établie, en particulier de dizaines et, dans certains cas, de centaines de fois. En fonction de cela, la présence de la maladie est déterminée. Avec une augmentation du taux d'ALT de 5 fois, il est possible de diagnostiquer un infarctus du myocarde, s'il atteint 10 à 15 fois, on peut parler de la détérioration de l'état du patient après une crise. Dans ce cas, la valeur du coefficient de Ritis évolue également à la hausse..

L'hépatite provoque une augmentation de l'ALAT dans le sang de 20 à 50 fois, la dystrophie musculaire et la dermatomyosite - de 8. À propos de la gangrène, la pancréatite aiguë est indiquée en dépassant la limite supérieure de l'indicateur de 3 à 5 fois.

Il est possible non seulement d'augmenter la teneur en alanine aminotransférase dans le sang. Sa quantité trop faible est associée à un manque de vitamine B6, qui fait partie de cette enzyme, ou à des processus inflammatoires complexes dans le foie.

Que dit une augmentation de l'ALT??

Une augmentation de l'ALT indique l'évolution des processus inflammatoires dans le corps. Ils peuvent être causés par les maladies suivantes:

Hépatite. Cette maladie inflammatoire du foie peut prendre plusieurs formes. Pour les hépatites chroniques ou virales, l'excès du taux d'alanine aminotransférase dans le sang est insignifiant. Avec l'hépatite A, l'analyse ALT permet de détecter l'infection à l'avance. La quantité de l'enzyme dans le sang augmente une semaine avant l'apparition des premières manifestations externes de la maladie sous forme de jaunisse. L'hépatite virale ou alcoolique s'accompagne d'une augmentation prononcée des taux d'ALT.

Cancer du foie. Cette tumeur maligne se développe souvent chez les patients atteints d'hépatite. L'analyse de l'ALT dans ce cas est nécessaire à la fois pour le diagnostic de la maladie et pour prendre une décision sur une décision opérationnelle. Lorsque le taux d'alanine aminotransférase est significativement plus élevé que la normale, une intervention chirurgicale peut ne pas être possible, car le risque de complications diverses est élevé.

Pancréatite La présence de cette maladie est également indiquée par le taux d'ALT. Sa quantité accrue indique une exacerbation de la pancréatite. Les patients avec un tel diagnostic devront être périodiquement testés pour l'ALT tout au long de leur vie. Cela aidera à éviter les épisodes de maladie et à suivre les progrès du traitement..

Myocardite. Il se manifeste par des lésions du muscle cardiaque. Ses principaux symptômes sont l'essoufflement, la fatigue rapide du patient et une teneur accrue en ALAT dans le sang. Pour diagnostiquer cette maladie, le niveau d'AST est déterminé, puis le coefficient de Ritis est calculé.

Cirrhose. Cette maladie est dangereuse car pendant longtemps elle peut ne pas avoir de symptômes prononcés. Les patients se fatiguent rapidement et se sentent fatigués. Moins fréquemment, il y a une douleur dans le foie. Dans ce cas, la cirrhose peut être déterminée par la teneur accrue en ALT dans le sang. La quantité d'enzyme dans le sang peut dépasser la norme de 5 fois.

Infarctus du myocarde. Cette maladie est la conséquence d'une circulation sanguine altérée, entraînant une nécrose tissulaire du muscle cardiaque. Dans le cas d'une crise cardiaque non compliquée, le niveau d'ALT augmente légèrement par rapport à l'AST, cependant, il peut être utilisé pour déterminer la crise.

Raisons de l'augmentation de l'ALT

Prendre un certain nombre de préparations médicinales ou à base de plantes - barbituriques, statines, antibiotiques;

utilisation fréquente de restauration rapide avant de passer un test ALT;

boire de l'alcool moins d'une semaine avant le prélèvement sanguin;

non-respect des règles de base pour la livraison de l'analyse, y compris la stérilité de la procédure;

augmentation du stress émotionnel ou physique;

effectuer peu de temps avant l'analyse d'un cathétérisme du muscle cardiaque ou d'une autre intervention chirurgicale;

stéatose - une maladie qui se manifeste par l'accumulation de cellules graisseuses dans le foie, le plus souvent chez les personnes en surpoids;

nécrose d'une tumeur maligne;

prendre de la drogue;

saturnisme du corps;

la mononucléose est une maladie infectieuse qui se manifeste par des modifications de la composition du sang, des lésions du foie et de la rate;

L'ALT est élevée pendant la grossesse

Chez la femme, la quantité d'alanine aminotransférase est limitée à 31 U / L. Cependant, au cours du premier trimestre de la grossesse, cette valeur peut être légèrement dépassée. Ceci n'est pas considéré comme un écart et n'indique le développement d'aucune maladie. En général, les taux d'ALAT et d'AST doivent être stables tout au long de la grossesse..

Une légère augmentation de la quantité d'enzymes de ce groupe est observée avec la gestose. Dans ce cas, ils sont de gravité légère ou moyenne. La gestose est une complication qui survient en fin de grossesse. Les femmes souffrent de faiblesse, de vertiges et de nausées. Leur tension artérielle augmente. Plus l'écart de l'ALT par rapport à la norme est important, plus la gestose est sévère. C'est le résultat d'un trop grand stress sur le foie, qu'il ne peut pas gérer..

Comment abaisser l'ALT dans le sang?

Il est possible de réduire la teneur en alanine aminotransférase dans le sang en éliminant la cause de ce phénomène. Étant donné que le facteur le plus courant dans l'augmentation des ALAT est les maladies du foie et du cœur, il est nécessaire de commencer leur traitement. Après le déroulement des procédures et la prise des médicaments appropriés, un test sanguin biochimique est répété. Avec un traitement approprié, l'ALT devrait revenir à la normale..

Parfois, des médicaments spéciaux sont utilisés pour le réduire, tels que l'hefitol, l'hépral, le duphalac. Ils doivent être prescrits par un médecin et le rendez-vous est effectué sous sa surveillance. La plupart des médicaments ont des contre-indications qui doivent être prises en compte avant de commencer le traitement. Cependant, ces remèdes ne traitent pas la cause sous-jacente de l'augmentation de l'ALT. Quelque temps après la prise des médicaments, le niveau d'enzyme peut à nouveau changer. Par conséquent, il est nécessaire de contacter un spécialiste qualifié qui établira le bon diagnostic et prescrira le traitement approprié..

Éducation: Institut médical de Moscou. IM Sechenov, spécialité - "Médecine générale" en 1991, en 1993 "Maladies professionnelles", en 1996 "Thérapie".

Test sanguin biochimique - normes, signification et décodage des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipase, pepsinogènes, etc..

Le site fournit des informations générales à titre informatif uniquement. Le diagnostic et le traitement des maladies doivent être effectués sous la supervision d'un spécialiste. Tous les médicaments ont des contre-indications. Une consultation spécialisée est requise!

Ci-dessous, nous examinerons ce que dit chaque indicateur d'un test sanguin biochimique, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons des indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha-amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la dégradation de l'amidon alimentaire en glycogène et glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase des glandes salivaires est de type S et l'amylase du pancréas est de type P, mais les deux types d'enzymes sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est le calcul de l'activité des deux types d'enzymes. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). En outre, l'activité amylase peut indiquer la présence d'autres pathologies graves des organes abdominaux, dont l'évolution conduit à une irritation du pancréas (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, obstruction intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un test diagnostique important pour diverses pathologies des organes abdominaux..

En conséquence, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang dans le cadre de l'analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Pathologie suspectée ou préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale aiguë ou traumatisme abdominal;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Fibrose kystique suspectée ou précédemment identifiée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 μcatal / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / L, ce qui est dû à un faible niveau de production d'amylase dû à une petite quantité de féculents dans l'alimentation d'un nourrisson.

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Un kyste ou une tumeur du pancréas;
  • Obstruction du canal pancréatique (par exemple, pierre, adhérences, etc.);
  • Macroamylasémie;
  • Inflammation ou lésions des glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite aiguë ou appendicite;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, estomac, intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère gastrique ou duodénal, obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose vasculaire du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou traumatisme des organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang (valeurs autour de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance du pancréas;
  • Fibrose kystique;
  • Conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et carie du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (taux élevés d'hormones thyroïdiennes dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (ALT)

L'alanine aminotransférase (ALT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. ALAT agit à l'intérieur des cellules, par conséquent, normalement, son contenu et son activité sont plus élevés dans les tissus et les organes, et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'ALT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme par eux dans la circulation systémique. Et comme la plus grande activité de l'ALT est notée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique les dommages qui se sont produits sur ces tissus, ces tissus..

L'activité la plus prononcée de l'ALT dans le sang augmente avec les lésions des cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente même avant le développement de la jaunisse et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, les infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels ALT agit, les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de l'enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, empoisonnement);
  • Infarctus du myocarde aigu suspecté;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes qui peuvent avoir été infectées par l'hépatite en raison d'un contact avec des personnes souffrant d'hépatite virale.

Normalement, l'activité ALT dans le sang chez les femmes adultes (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 U / L et chez les hommes - inférieure à 41 U / L. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité ALT normale est inférieure à 54 U / L, 1 à 3 ans - moins de 33 U / jour, 3-6 ans - moins de 29 U / L, 6 à 12 ans - moins de 39 U / L. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité ALAT normale est inférieure à 24 U / L, et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 U / L. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité ALT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'ALT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, tumeur ou métastases hépatiques, atteinte hépatique alcoolique, etc.);
  • Ictère obstructif (blocage du canal biliaire avec une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou brûlure;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Blessure ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathies;
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité de l'ALT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Lésions hépatiques étendues (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (ASAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, l'ASAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AST, comme l'ALT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AST dans les tissus normaux est plus élevée que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, des muscles, du foie, du pancréas, du cerveau, des reins, des poumons, ainsi que dans les leucocytes et les érythrocytes. Lorsque l'activité de l'AST augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, ce qui se produit lorsque des organes sont endommagés dans lesquels il y a une grande quantité d'AST. Autrement dit, l'activité de l'AST dans le sang augmente fortement dans les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité AST dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie;
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Contrôle de l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité AST chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes de moins de 31 U / L. L'activité de l'AST chez les enfants diffère normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 83 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 U / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 U / l, filles - moins de 25 U / l;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose de l'artère pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, traumatisme étendu, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite;
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • L'anémie hémolytique;
  • Thalassémie majeure;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les érythrocytes, les leucocytes sont endommagés (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde);
  • État après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faibles taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (augmentation de la température corporelle);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement par des champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Lésions hépatiques sévères et massives (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Insuffisance hépatique en phase terminale.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma-glutamyltransférase (GGT), également appelée gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP), est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma-glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules à capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple dans les cellules de l'épithélium des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, le bord en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

La GGT est une enzyme intracellulaire, de sorte que son activité est normalement faible dans le sang. Et lorsque l'activité de la GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. Autrement dit, une activité accrue de la GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des lésions de ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des atteintes hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision la défaite de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres tests peuvent être interprétés de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AST et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par une pathologie non seulement du foie, mais également du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier l'organe malade, car si son activité est augmentée, alors des valeurs élevées d'AST et de phosphatase alcaline sont dues à des lésions hépatiques. Et si l'activité de la GGT est normale, alors la forte activité de l'AST et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité de la GGT est un test de diagnostic important pour détecter une pathologie ou des lésions hépatiques..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et contrôle de l'évolution des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases hépatiques dans les tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation de l'état du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de la GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 U / ml et chez les hommes - inférieure à 61 U / ml. L'activité normale de la GGT dans le sérum sanguin chez les enfants dépend de l'âge et correspond aux valeurs suivantes:
  • Nourrissons de moins de 6 mois - moins de 204 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 U / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 U / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 U / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 U / ml, filles - moins de 33 U / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de la GGT dans le sang, il ne faut pas oublier que l'activité de l'enzyme est d'autant plus élevée que le poids corporel de la personne est élevé. Chez la femme enceinte au cours des premières semaines de grossesse, l'activité GGT est réduite.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et conditions suivantes:

  • Toutes les maladies du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs dans la vésicule biliaire, tumeurs et métastases dans le foie);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, de la prostate;
  • Exacerbation de la glomérulonéphrite et de la pyélonéphrite;
  • Boire des boissons alcoolisées;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (AC)

La phosphatase acide (AC) est une enzyme impliquée dans l'échange d'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est notée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les érythrocytes. Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang est faible, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité de l'enzyme est notée avec la destruction des cellules riches en elle et la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez les hommes, la moitié de la phosphatase acide trouvée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît à partir du foie, des érythrocytes et des plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme permet de détecter les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Niemann-Pick, etc.) chez les deux sexes.

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée en cas de suspicion de maladie de la prostate chez l'homme et de maladie hépatique ou rénale chez les deux sexes.

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin pour l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (et de préférence 6 à 7 jours) après avoir subi toute manipulation affectant la prostate (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.)... En outre, les représentants des deux sexes doivent également savoir que l'analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen numérique de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez les hommes est de 0 à 6,5 U / L et chez les femmes de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • La maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher;
  • Maladie de Niemann-Pick;
  • Myélome multiple;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • Ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de localisation variée;
  • Manipulations diagnostiques effectuées sur les organes du système génito-urinaire (examen digital rectal, recueil des sécrétions prostatiques, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (CPK) est également appelée créatine kinase (CK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) pour former l'ADP (acide adénosine diphosphorique) et la créatine phosphate. La créatine phosphate est importante pour le déroulement normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaires. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. La quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la glande thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, le sang contient une petite quantité de créatine kinase et son activité peut augmenter lorsque les muscles, le myocarde ou le cerveau sont endommagés. Il existe trois variantes de la créatine kinase - KK-MM, KK-MB et KK-BB, et KK-MM est une sous-espèce de l'enzyme musculaire, KK-MB est une sous-espèce du myocarde et KK-BB est une sous-espèce du cerveau. Normalement, 95% de la créatine kinase dans le sang est du sous-type KK-MM, et les sous-espèces KK-MB et KK-BB sont déterminées à l'état de traces. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique l'évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité de la CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, dystrophie musculaire, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladies de la glande thyroïde (hypothyroïdie);
  • Blessures;
  • Tumeurs malignes de n'importe quel endroit.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez les hommes adultes est inférieure à 190 U / L et chez les femmes - inférieure à 167 U / L. Chez l'enfant, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, en fonction de l'âge:
  • Les cinq premiers jours de la vie - jusqu'à 650 U / l;
  • 5 jours - 6 mois - 0-295 U / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 U / l;
  • 3 à 6 ans - moins de 150 U / l;
  • 6 - 12 ans: garçons - moins de 245 U / l et filles - moins de 155 U / l;
  • 12 à 17 ans: garçons - moins de 270 U / l, filles - moins de 125 U / l;
  • Plus de 17 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, arythmie, angine de poitrine instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Traumatisme ou chirurgie reporté au cœur et à d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Lésions musculaires squelettiques (traumatisme étendu, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Contractions musculaires fortes (accouchement, spasmes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie prolongée ou surchauffe;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Séjour prolongé dans un état sédentaire (hypodynamie);
  • Petite masse musculaire.

Créatine phosphokinase, sous-unité MV (CPK-MB)

Une sous-espèce de créatine kinase CPK-MB est contenue exclusivement dans le myocarde, dans le sang elle est normalement très petite. Une augmentation de l'activité de CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules musculaires cardiaques, c'est-à-dire avec un infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures et le 3ème jour, au cours normal du processus de restauration du muscle cardiaque, l'activité de CPK-MB revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité de CPK-MB est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et le suivi ultérieur des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation du CPK-MB, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est montrée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et en distinguant cette maladie d'un infarctus pulmonaire ou d'une grave crise d'angor.

Normalement, l'activité du CPK-MB dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 U / L.

Une augmentation de l'activité du CPK-MB est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou à une maladie infectieuse;
  • Conditions après un traumatisme, des opérations et des procédures de diagnostic sur le cœur;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dystrophies, traumatismes, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui permet la réaction de conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et les cellules de presque tous les organes, cependant, la plus grande quantité de l'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les érythrocytes, les leucocytes, les reins, les poumons, les tissus lymphoïdes, les plaquettes. Une augmentation de l'activité LDH est généralement observée lorsque les cellules dans lesquelles il est contenu en grande quantité sont détruites. Cela signifie que la forte activité de l'enzyme est caractéristique des lésions du myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), du foie (hépatite, etc.), des reins, des érythrocytes.

En conséquence, les indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang sont les conditions ou maladies suivantes:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Lésions myocardiques (myocardite, infarctus du myocarde);
  • L'anémie hémolytique;
  • Myopathies;
  • Néoplasmes malins de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 125 à 220 U / L (lors de l'utilisation de certains kits de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 U / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et correspond aux valeurs suivantes:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 450 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 U / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 U / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Les nouveau-nés jusqu'à 10 jours d'âge;
  • Activité physique intense;
  • Maladies du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie pulmonaire ou infarctus;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toutes conditions accompagnées d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de localisation variée;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, antibiotiques céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence complète de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction du clivage des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses qui pénètrent dans le corps avec la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue à décomposer les graisses en composants qui sont assimilés par les cellules..

L'augmentation de l'activité lipase dans le sang est le plus souvent due à la destruction des cellules pancréatiques et à la libération d'une grande quantité de l'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de la pancréatite ou du blocage des canaux pancréatiques par une tumeur, un calcul, un kyste, etc. De plus, une activité élevée de la lipase dans le sang peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Suspicion de pancréatite chronique aiguë ou exacerbée;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Traumatisme abdominal;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase dans le sang chez les adultes est de 8 à 78 U / L et chez les enfants de 3 à 57 U / L. Lors de la détermination de l'activité de la lipase par d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant..

Une augmentation de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Colique bilieuse;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladies chroniques de la vésicule biliaire;
  • Strangulation ou infarctus intestinal;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Parotidite épidémique, survenant avec des lésions du pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de localisation variée (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang sur fond de malnutrition ou d'hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont des précurseurs de la principale enzyme gastrique, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Une partie des pepsinogènes de l'estomac pénètre dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en l'enzyme pepsine, qui décompose les protéines ingérées avec les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du fond et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du fond de l'estomac, et le pepsinogène II - toutes les parties de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du fond de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. En conséquence, un faible taux de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester dans les limites normales pendant une longue période. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est augmentée, cela indique une activité élevée des principales cellules du fond et du corps de l'estomac, et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car cela indique que les cellules sécrétant trop activement produisent non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique..

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères d'estomac et des cancers. Donc, si le coefficient est inférieur à 2,5, on parle de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer de l'estomac. Et avec un coefficient de plus de 2,5 - sur un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogènes dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, sur fond de stress, de malnutrition, etc.) de réels changements organiques de l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas subir ces examens..

La détermination de l'activité des pepsinogènes I et II est présentée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification de la gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification des ulcères gastriques et duodénaux;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Surveillance de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • État après résection (retrait) de l'estomac.

Cholinestérase (ChE)

Le même nom «cholinestérase» fait généralement référence à deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un médiateur dans les connexions nerveuses. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission de l'influx nerveux et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate, les érythrocytes. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin et, par conséquent, l'activité totale des deux enzymes est déterminée. En conséquence, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les relaxants musculaires (médicaments qui détendent les muscles) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer le dosage correct de médicaments et prévenir le choc cholinergique. De plus, l'activité enzymatique est déterminée pour détecter les intoxications par des composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et des carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase diminue. En outre, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement pour toute maladie du foie;
  • Détection des intoxications avec des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors des opérations planifiées avec l'utilisation de myorelaxants.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3700 à 13200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez l'enfant de la naissance à 6 mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / L, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / L, et à partir de 12 ans - comme chez l'adulte.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs du sein chez les femmes;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Les premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement aux organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif avec insuffisance cardiaque;
  • Métastases de tumeurs malignes au foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après chirurgie et plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toute condition accompagnée d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, jeûne);
  • Dermatite exfoliative;
  • Myélome;
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (ALP)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui clive les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme du phosphore-calcium dans le tissu osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. Par conséquent, une partie de la phosphatase alcaline dans le sang est d'origine osseuse et une partie est d'origine hépatique. Normalement, un peu de phosphatase alcaline pénètre dans la circulation sanguine et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Identification des lésions hépatiques associées au blocage des voies biliaires (par exemple, maladie de calculs biliaires, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses, dans lesquelles leur destruction se produit (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme avec de la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / L. Chez les enfants et les adolescents, l'activité de l'enzyme est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 U / l, filles - 124 - 440 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 U / l, filles - 108 - 310 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 U / l, filles - 96 - 295 U / l;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 U / l, filles - 70 - 325 U / l;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 - 360 U / l, filles - 50 - 330 U / l;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 U / L, filles - 50 - 260 U / L;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52-165 U / l, filles - 45-150 U / l.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies des os avec dégradation accrue du tissu osseux (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (augmentation de la concentration d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, hépatite infectieuse, toxique, médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Obstruction des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphate dans le corps (par exemple, due au jeûne ou à une mauvaise alimentation);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • La période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Prise de médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (déficit en hormones thyroïdiennes);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • Ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Certains médicaments tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazol, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.